Que sont les anticorps ?
QUE SONT LES ANTICORPS ?
Les anticorps sont des protéines spéciales, en forme de Y, qui se fixent comme une clé sur les envahisseurs étrangers de l’organisme, qu’il s’agisse de virus, de bactéries, de champignons ou de parasites. Ils constituent le bataillon de “recherche” du système de recherche et de destruction du système immunitaire, chargé de trouver un ennemi et de le marquer pour le détruire.
Ils sont libérés de la cellule et partent à la chasse.
Lorsque les anticorps trouvent leur cible, ils s’y lient, ce qui déclenche une cascade d’actions pour vaincre l’envahisseur. Les anticorps font partie du système immunitaire dit “adaptatif”, la branche du système immunitaire qui apprend à reconnaître et à éliminer des agents pathogènes spécifiques.
À QUOI RESSEMBLENT LES ANTICORPS ?
Les deux bras au sommet de la forme en Y de l’anticorps se lient à ce que l’on appelle l’antigène. L’antigène peut être une molécule ou un fragment moléculaire – souvent une partie d’un virus ou d’une bactérie. (Par exemple, le Covid-19 possède des “pics” uniques sur son enveloppe externe, et certains anticorps se lient à ces protéines de pics et les reconnaissent).
Le bas du Y, ou la tige, se lie à plusieurs autres composés du système immunitaire qui peuvent aider à tuer l’antigène ou à mobiliser le système immunitaire d’une autre manière. L’un de ces composés, par exemple, déclenche la cascade du complément.
Le complément est en fait le bourreau qui perce des trous dans la cellule cible, comme par exemple la membrane d’un virus.
Les anticorps, également appelés immunoglobulines (Ig), ont tous la même forme de base en Y, mais il existe cinq variations sur ce thème, appelées IgG, IgM, IgA, IgD et IgE.
Chaque variation a un aspect légèrement différent et joue des rôles légèrement différents dans le système immunitaire. Par exemple, l’immunoglobuline G, ou IgG, ne comporte qu’un seul Y, tandis que l’IgM ressemble un peu à la déesse hindoue Durga à dix bras, avec cinq Y empilés, chaque branche pouvant se lier à un antigène.
Les IgG et les IgM sont les anticorps qui circulent dans la circulation sanguine et pénètrent dans les organes solides. Les IgA sont “expulsés du corps”, dans le mucus ou les sécrétions. L’IgE est l’anticorps qui déclenche généralement les réactions allergiques, par exemple au pollen ou aux cacahuètes, selon l’American Academy of Allergy, Asthma & Immunology. L’IgD a toujours été énigmatique, mais l’un de ses rôles est d’aider à activer les cellules qui fabriquent les anticorps.
OÙ SE FORMENT LES ANTICORPS ?
Pour comprendre les anticorps, il faut d’abord connaître les cellules B, qui sont un type de globules blancs se formant dans la moelle osseuse. Il y a environ un trillion de cellules B dans le corps, et chacune d’entre elles possède un anticorps IgM unique qui se trouve à la surface de la cellule B et qui se lie à un antigène.
Ce niveau de variation stupéfiant permet à l’organisme de reconnaître presque toutes les substances susceptibles d’entrer. Voici comment il parvient à cette diversité : Dans chaque cellule B, les gènes qui codent pour le site de liaison de l’anticorps sont mélangés comme des cartes à jouer dans un jeu.
La quantité de réarrangements qui peuvent se produire est énorme.
Ces cellules B parcourent ensuite l’organisme, s’attardant souvent dans des zones telles que les ganglions lymphatiques ou les amygdales. La plupart du temps, ces cellules B ne fixent rien. Mais si, par une chance sur un million, une cellule B se lie à une substance étrangère, cela déclenche la cellule B qui se dit “Hé, il faut qu’on s’active”.
La cellule B augmente de taille et commence à se diviser dans ce qu’on appelle “l’expansion clonale”.
Il s’agit d’une copie identique du parent, tout comme la mère. Après une semaine environ, il peut y avoir des centaines de milliers à un million de ces copies.
Finalement, ces lymphocytes B à expansion clonale se différencient en plasmocytes, qui sont des usines à anticorps.
Ils sécrètent 10 000 anticorps par cellule et par seconde. Elles peuvent faire cela pendant des semaines, voire des années si vous avez de la chance.
Mais toutes les cellules B ne se divisent pas dans les mêmes proportions.
Si vous considérez la cellule B comme une serrure, et que vous considérez toutes ces choses différentes qui flottent autour comme des clés différentes, alors certaines des clés s’adapteront mieux, d’autres moins bien, et d’autres encore ne s’adapteront pas du tout. Et selon la façon dont la clé s’adapte à la serrure à la surface d’une cellule B particulière, cette cellule sera déclenchée pour se diviser davantage. Ensuite, les cellules B les plus prolifiques produisent davantage de plasmocytes et fabriquent davantage d’un type spécifique d’anticorps.
Le corps ne produit pas non plus un seul type d’anticorps ; il en produit toute une variété. Chacune se fixe sur différentes parties de l’envahisseur.
Et les anticorps ne font pas tous la même chose une fois qu’ils se sont liés à une cible. Certains étouffent l’infection dans l’œuf en neutralisant directement la menace, empêchant l’agent pathogène de pénétrer dans la cellule. D’autres marquent les envahisseurs, de sorte que les cellules tueuses du système immunitaire (qui ne sont pas des anticorps) puissent les éliminer, explique Greene. D’autres encore peuvent envelopper les virus ou les bactéries dans une couche gluante. Et d’autres anticorps peuvent dire aux cellules immunitaires de type Pac-Man, appelées macrophages, de venir engloutir l’envahisseur. (Cette stratégie peut parfois se retourner contre les virus, qui peuvent coopter cette réponse pour envahir de nouvelles cellules).
Le premier type d’anticorps à se former après l’exposition à un virus est l’IgM, qui apparaît dans les 7 à 10 jours suivant l’exposition. L’IgM peut se lier à un envahisseur, mais chaque “Y” de cette protéine à 10 bras le fait assez faiblement. Mais, tout comme cinq personnes faibles travaillant ensemble peuvent s’attaquer à un adversaire grand et fort, les cinq Y (10 bras) de l’IgM travaillant ensemble peuvent se lier étroitement à un antigène.
Entre 10 et 14 jours, l’organisme commence à fabriquer des IgG, qui sont le “cheval de bataille” du système immunitaire. Les IgG peuvent traverser le placenta chez la femme enceinte, offrant ainsi au nouveau-né une protection passive contre la maladie jusqu’à ce que son propre système immunitaire puisse monter en puissance.
Normalement, le système immunitaire est étonnamment doué pour reconnaître l’ennemi et ignorer, ou tolérer, nos propres cellules. Parfois, cependant, ce processus se dérègle. C’est alors que les cellules T (un autre type de globules blancs) entrent en jeu. L’organisme utilise ces cellules T pour vérifier les cibles par recoupement – ce n’est que si une cellule B et une cellule T reconnaissent toutes deux un élément comme un envahisseur étranger qu’une réponse immunitaire sera déclenchée. L’organisme est censé éliminer les cellules B qui produisent des auto-anticorps, qui réagissent aux cellules de l’organisme. Mais lorsque cela ne se produit pas, l’organisme peut marquer ses propres cellules pour les détruire et les éliminer sans relâche. Des maladies auto-immunes telles que le lupus, la polyarthrite rhumatoïde ou le diabète de type 1 peuvent en résulter. Il existe plus de 100 troubles auto-immuns, selon l’American Autoimmune Related Diseases Association.
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QU'EST-CE QU'UN ANTICORPS MONOCLONAL ?
Les anticorps sont devenus la base de certains des médicaments les plus utiles, ainsi que de certaines des techniques de laboratoire les plus puissantes en biologie. L’une de ces superstars cliniques et thérapeutiques est ce que l’on appelle un anticorps monoclonal.
Pour créer un anticorps monoclonal, les chercheurs vaccinent un animal (ou éventuellement un humain) pour stimuler la production d’anticorps contre une substance particulière. L’organisme va progressivement produire des anticorps de plus en plus efficaces contre cet antigène. Ces cellules productrices d’anticorps sont ensuite filtrées à partir des globules blancs et placées dans un plat pour voir quelles cellules se lient le mieux à l’antigène. La cellule qui se lie le mieux est alors isolée – c’est une usine de production d’anticorps, spécifiquement affûtée pour produire un anticorps super sélectif.
À partir de là, cette cellule est fusionnée avec une cellule cancéreuse du sang, produisant ce qu’on appelle un hybridome. Cet hybridome, ou monoclone, est un générateur inépuisable d’exactement le même anticorps, encore et encore et encore. (Les chercheurs lient la cellule monoclonale à une cellule cancéreuse parce que le cancer continue tout simplement à se reproduire).
Elle produit, produit et produit encore, sans jamais s’arrêter, et comme il s’agit d’un cancer, elle est essentiellement immortelle. Ce qu’elle produit est un anticorps monoclonal.
Ces lignées cellulaires ont une gamme d’utilisations incroyablement diversifiée. Il existe des millions d’anticorps monoclonaux commerciaux, qui sont utilisés dans les laboratoires pour marquer les cibles cellulaires les plus minuscules et les plus spécifiques à étudier.
Ils sont incroyables, ce sont des outils d’une précision incroyable.
Les anticorps monoclonaux sont également à la base de nombreux médicaments à succès. Par exemple, le médicament adalimumab (nom de marque Humira), est un anticorps monoclonal qui traite la polyarthrite rhumatoïde en inhibant une protéine inflammatoire appelée cytokine. Un autre, appelé bevacizumab (Avastin), cible une molécule qui alimente la croissance des vaisseaux sanguins ; en bloquant cette molécule, le bevacizumab peut ralentir la croissance des cancers du poumon, du côlon, du rein et de certains cancers du cerveau.
COMMENT FONCTIONNENT LES TESTS D'ANTICORPS ?
Les tests d’anticorps détectent si l’organisme a produit des quantités détectables d’anticorps contre une certaine molécule, et peuvent donc révéler si une personne a été infectée par un virus ou une bactérie spécifique dans le passé. Habituellement, ces tests détectent les IgM ou les IgG.
Il existe deux types courants de tests d’anticorps : les tests à flux latéral et les tests ELISA (enzyme-linked immunosorbent assay). Tous deux consistent à fixer un antigène sur une surface, puis à détecter si un anticorps se lie à cet antigène. En général, une réaction chimique, telle qu’une fluorescence ou un changement de couleur, est déclenchée lorsque l’anticorps se lie à l’antigène. Les tests à flux latéral sont similaires aux tests de grossesse “pipi sur bâtonnet” ; pour les tests d’anticorps, le sang ou le sérum est lavé sur la surface plane, qui est généralement du papier. Les tests ELISA fonctionnent sur un principe similaire, à ceci près que les tests sont effectués dans des microplaques et nécessitent l’intervention d’un technicien de laboratoire, et que les résultats peuvent ne pas être lus instantanément.
Un bon test d’anticorps est un test qui produit peu de faux positifs et peu de faux négatifs. Pour s’en assurer, les scientifiques doivent “calibrer” leur test, par exemple en s’assurant que des échantillons connus pour ne pas contenir l’antigène ne produisent pas un test faussement positif.
